Naturlig forekommende antimikrobielle peptider er typisk små, basiske polypeptider som består av mer enn 30 aminosyrerester; de er vann-oppløselige og har en molekylvekt på omtrent 4000 Dalton. De fleste antimikrobielle peptider er termostabile, og beholder sin aktivitet selv etter oppvarming ved 100 grader i 10 til 15 minutter. De fleste har et isoelektrisk punkt større enn 7, som viser sterke kationiske egenskaper. Videre viser de betydelig motstand mot høy ionestyrke så vel som mot ekstreme pH. Noen har også evnen til å motstå hydrolyse av enzymer som trypsin eller pepsin.
Aktuell forskning tyder på at den bakteriedrepende mekanismen til antimikrobielle peptider primært involverer målretting mot bakteriecellemembranen; de forstyrrer membranintegriteten og skaper porer, noe som forårsaker lekkasje av intracellulært innhold og påfølgende celledød. Prosessen begynner typisk med elektrostatisk tiltrekning til bakteriemembranoverflaten, etterfulgt av innsetting av den hydrofobe C-terminalen i membranens hydrofobe område, noe som endrer membranens konformasjon. Flere peptider danner deretter ionekanaler inne i membranen, noe som fører til utstrømning av spesifikke ioner og resulterer i celledød. Andre forskere foreslår at disse peptidene interagerer med membranproteiner-og forårsaker aggregering, inaktivering og ionekanaldannelse-og dermed endrer membranpermeabiliteten og fører til død; Det gjenstår også spørsmål om eksistensen av spesifikke membranreseptorer og de potensielle synergistiske effektene av andre faktorer. Virkningsmekanismene kan variere mellom ulike klasser av antimikrobielle peptider.
